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La bioluminiscencia es un proceso bioquímico, por el que los organismos tienen la capacidad de transformar la energía química procedente de una reacción exergónica en energía lumínica. <ref name=":0">Wegrzyn G y Czyz A. 2002. How do marine bacteria produce light, why are they luminescent, and can we employ bacterial bioluminescence in aquatic biotechnology? Oceanología. 44: 291–305.</ref> Ciertos organismos vivos producen luz como resultado de este proceso.
 
La bioluminiscenciaBioquímicamente es el proceso a través del cual, los organismos vivos producen luz, y es el resultado de una reacción bioquímica en la que comúnmente interviene una enzima llamada luciferasa. La reacción sucede de la siguiente manera: el oxígeno oxida el sustrato (una proteína llamada luciferina); la luciferasa acelera la reacción, y el ATP proporciona la energía para la reacción, produciéndose agua y luz, la cual es muy notoria durante la noche. En este proceso se llevan a cabo reacciones luciferina-luciferasa, en las que una sustancia proteica luminiscente (luciferina) es oxidada por la acción catalizadora de una enzima (luciferasa). La reacción es muy rápida y perdura mientras el organismo esté siendo iluminado. Dependiendo del organismo, es la composición química de la luciferina y luciferasa va a cambiar, lo cual provoca coloraciones diferentes de luminiscencia. <ref name=":1">Rodríguez, M.J.; Cerda, F. R.; Estrada, B.C.; Gaona, L. G. J.; Ilyina, A. D.; Garza, G. Y.; Dukhovich, A. F.; (1998). Sistema Bioluminiscente Luciferina-Luciferasa de las Luciérnagas. Parte I: Propiedades Bioquímicas y Catalíticas de la Enzima Luciferasa. Journal of the Mexican Chemical Society, mayo-junio, 99-108.</ref>
 
[[File:PanellusStipticusAug12 2009.jpg|thumb|''Panellus Stipticus'', un hongo bioluminiscente]]En siglo XV Robert Boyle descubrió que los hongos bioluminiscentes dejaban de producir luz cuando eran introducidos en un recipiente sin oxígeno, el motivo de este fenómeno no se conoció con detalle hasta las últimas décadas. Los hongos observados por Boyle empleaban el mecanismo de iluminación extracelular a través de la molécula luciferina, activada con la enzima luciferasa. Para que tenga lugar la reacción, la luciferina necesita oxígeno, lo que explica el fenómenoproceso observado por el químico medievalbioluminiscente. <ref name=":7">Instituto Ecohabitar . (27 de Diciembre de 2011). humanos, Bioluminiscencia: aplicar luz biológica en diseños. Recuperado el 25 de Noviembre de 2016, de EcoHabitar: http://www.ecohabitar.org/bioluminiscencia-aplicar-luz-biologica-en-disenos-humanos/</ref>
 
 
=== La bioquímica del proceso ===
Las primeras investigaciones sobre los fundamentos químicos de la bioluminiscencia se atribuyen al farmacólogo francés [[w:Raphaël_Dubois|Raphaël Dubois]]. Entre 1885 y 1892, trabajó con dos especies de animales bioluminiscentes (las luciérnagas tropicales del género ''Pyrophorus'' y el molusco bivalvo ''Pholas dactylus''), refutó la teoría del fósforo, vigente hasta entonces, y demostró que el fenómeno de la emisión biológica de luz no era más que un proceso de oxidación enzimática en el que intervenían dos sustancias: una de ellas, termorresistente, se consumía en presencia de la otra, que actuaba como catalizador termolábil. Y elEl propio Dubois llamó luciferina a la primera de ellas, y luciferasa a la segunda. <ref>Navarro A., F. (2 de julio de 2013). Luciferina y luciferasa. Recuperado el 10 de diciembre de 2016, de Laboratorio del lenguaje : http://medicablogs.diariomedico.com/laboratorio/2013/07/02/luciferina-y-luciferasa-nombres-demoniacos/</ref>
 
En comparación con los procesos quimioluminiscentes, los procesos bioluminiscentes se caracterizan por un alto rendimiento cuántico de los procesos quimioluminiscentes, mientras que el rendimiento cántico de los procesos bioluminiscentes, la enzima es quien desarrolla unel papel importante. En este proceso se llevan a cabo reacciones luciferina-luciferasa, en las que una sustancia proteica luminiscente (luciferina) es oxidada por la acción catalizadora de una enzima (luciferasa). La reacción sucede de la siguiente manera: el oxígeno oxida el sustrato (una proteína llamada luciferina); la luciferasa acelera la reacción, y el ATP proporciona la energía para la reacción, produciéndose agua y luz.<ref name=":1" /> La reacción es muy rápida y perdura mientras el organismo esté siendo iluminado. Dependiendo del organismo, la composición química de la luciferina y luciferasa va a cambiar, lo cual provoca coloraciones diferentes de luminiscencia. [[File:Luc-Luc schema.png|thumb|La luciferina (L) se modifica mediante utilización de oxígeno por las luciferasas, ahí se forma un intermediario I y por último en un sustrato activo eléctricamente P*. Después de un corto tiempo de vida se emiten fotones y el sustrato base P se alcanza.|864x864px]]
 
[[File:Firefly luciferin.svg|thumb|Fórmula estructural de la D-Luciferin de la luciérnaga ''Photinus pyraliLuciferasa y luciferinas''. Se le acorta como LH<sub>2</sub>]]
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==== Lucisa ====
 
La [[w:Luciferasa|Luciferasa]] es una enzima que cataliza la oxidación de la [[w:Luciferina_(molécula)|luciferina,]] una proteína que emite luz. <ref>Aravena, G. (s.f.). Bioluminiscencia. La luz creada por seres vivos. Obtenido de Tecnología Natura : http://www.surmagico.cl/bioluminiscencia.html</ref> En la estructura química de la Luciferina el grupo carboxílico de la luciferina reacciona con el grupo fosfato de ATP, así se forma el luciferaldenilato. El producto final de la reacción enzimática de oxidación de luciferina es su cetoderivado, que es la oxiluciferina. La temperatura óptima de la reacción de la luciferasa es de 25ºC, ya que a temperaturas mayores la enzima se inactiva, y a temperaturas menores la velocidad de reacción disminuye. <ref name=":1" />
 
En la estructura química de la Luciferina el grupo carboxílico de la luciferina reacciona con el grupo fosfato de ATP, así se forma el luciferaldenilato. El producto final de la reacción enzimática de oxidación de luciferina es su cetoderivado, que es la oxiluciferina. La temperatura óptima de la reacción de la luciferasa es de 25ºC, ya que a temperaturas mayores la enzima se inactiva, y a temperaturas menores la velocidad de reacción disminuye. <ref name=":1" />
 
== [http://www.astronoo.com/es/articulos/bioluminiscencia.html Organismos bioluminiscentes] ==
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==== Luciérnagas ====
[[Archivo:Luciernagas 1.jpg|miniaturadeimagen|Bioluminiscencia en el Santuario de las luciérnagas. ]]
Las luciérnagas se iluminan gracias a que se encuentra en sus abdómenes un compuesto orgánico llamado '''luciferina''', que en latín significa “portador de luz”. A medida que el aire entra como una ráfaga al abdomen de las luciérnagas, el aire reacciona con la luciferina, produciendo el familiar brillo verdoso amarillento siendo ésta una forma es muy eficiente para comunicarse en la noche.
 
En la reacción bioluminiscente catalizada por la enzima luciferasa de las luciérnagas además de las moléculas de luciferina y oxígeno participa la molécula de adenosin trifosfato (ATP). La enzima luciferasa de las diferentes especies de luciérnagas varía un poco en la estructura primaria, en la dependencia al pH del proceso catalítico y en algunos parámetros cinéticos. Sin embargo, el esquema de la reacción y la estructura de la luciferina son semejantes para diversas luciferasas.
[[Archivo:Reacción catalizada por las enzimas de las luciérnagas..png|miniaturadeimagen|217x217px|Reacción catalizada por las enzimas de las luciérnagas.]]
La reacción catalizada por la enzima de luciérnagas se describe con el siguiente esquema estequiométrico. En donde E es la luciferasa; LH<sub>2</sub> es la luciferina; PPi es pirofosfato inorgánico y P es el producto de la reacción (oxiluciferina). La estequiometría de la reacción es la siguiente: por cada molécula de luciferina se gasta una molécula de oxígeno y se forma una molécula de dióxido de carbono. Se propone que la luciferina, los iones de Mg<sup>2+</sup> y el ATP tienen sitios de unión independientes en la enzima.
 
Durante la reacción de la luciferina se transforma en un acromóforo. Se han reportado tres isómeros de este cromóforo depende del pH y polaridad del medio.<ref name=":1" />
 
==== Organismos marinos ====
La bioluminiscencia se observa en una amplia variedad de organismos marinos. Los cuales incluyen bacterias, dinoflagelados, radiolarios, hongos, ctenóforos, cnidarios, anélidos, moluscos, artrópodos, equinodermos, tunicados y peces. Estos organismos utilizan la bioluminiscencia para funciones esenciales que van desde la defensa a la reproducción. La capacidad de producir luz siempre implica unala reacción quimioluminiscente ya mencionada, en donde el sustrato emisor de luz (una luciferina) es oxidada por una enzima específica (una luciferasa). Luciferinas y luciferasas son altamente variables en su estructura química y secuencia de proteínas. Por esta razón, se piensa que la bioluminiscencia surgió independientemente muchas veces durante la evolución. La coelenterazina es la luciferina predominante observada en el medio ambiente oceánico y es el tipo específico de luciferina utilizado en la bioluminiscencia de medusas (Phylum ''Cnidaria'') y gelatinas de peine, o ctenophores (Phylum ''Ctenophora'').<ref name=":2">Christine E, S., Kevin, P., Meghan, L., Adam, M., Joseph, F., David, S., y otros. (12 de Diciembre de 2012). Genomic organization, evolution, and expression of photoprotein and opsin genes in Mnemiopsis leidyi: a new view of ctenophore photocytes. BMC Biology.</ref>
La coelenterazina es la luciferina predominante observada en el medio ambiente oceánico y es el tipo específico de luciferina utilizado en la bioluminiscencia de medusas (Phylum ''Cnidaria'') y gelatinas de peine, o ctenophores (Phylum ''Ctenophora'').<ref name=":2">Christine E, S., Kevin, P., Meghan, L., Adam, M., Joseph, F., David, S., y otros. (12 de Diciembre de 2012). Genomic organization, evolution, and expression of photoprotein and opsin genes in Mnemiopsis leidyi: a new view of ctenophore photocytes. BMC Biology.</ref>
 
===== Bacterias =====
[[File:Biolumplate.jpg|thumb|Cultivo de bacterias bioluminiscentes|180x180px]]
Las bacterias marinas, también son organismos abundantes luminiscentes; las hay de vida libre o simbióticas, que viven en la superficie de otros organismos marinos o dentro de sus cavidades, por ejemplo dentro de su tracto digestivo. Los invertebrados, como por ejemplo ctenóforos, crustáceos, cefalópodos, salpas y otros, así como algunos vertebrados marinos (peces de profundidad) producen bioluminiscencia. Aunque en todos estos grupos el mecanismo de la bioluminiscencia es similar, el mecanismo por el que cada organismo produce luz, varía en la complejidad molecular de la luciferina y luciferasa, lo que da el color a la luz emitida. <ref name=":0" /> Las especies de bacterias marinas mayormente estudiadas son ''Vibrio harveyi'' y ''Vibrio fischeri'' . Se sabe que ''V. harveyi'' puede estar asociado al intestino de algunos animales marinos o encontrarse como un microorganismo de vida libre en el océano; mientras que ''V. fischeri'' además de encontrarse en estos hábitats también vive en cultivo puro como simbionte de los órganos productores de luz en varios peces y calamares.<ref>Bassler BL, Greenberg EP y Steven AM. 1997. Cross-Species Induction of Luminescence in the Quorum- Sensing Bacterium Vibrio harveyi. J. Bacteriol. 179:4043–4045.</ref> Está bien establecido que las bacterias bioluminiscentes emiten luz sólo cuando existe alta densidad celular; una sola célula bacteriana de vida libre en el océano no se espera que emita luz. El entendimiento del mecanismo de esta regulación provee los principios básicos de la emisión de luz por parte de las bacterias marinas y a su vez, auxilia en el entendimiento de los mecanismos de comunicación celular, mejor conocida como quorum sensing. <ref>Czy A, Plata K y Wêgrzyn G. 2002. Induction of light emission by luminescent bacteria treatedwith UV light and chemical mutagens. J.Appl. Genet. 43: 377-389</ref> Se propuso como hipótesis que la bioluminiscencia en estos microorganismos, estaba regulada por moléculas mensajeras que viajaban entre las células. Se llamó a estos mensajeros, “autoinductores” <ref>Gonzalez JE y Keshavan ND. 2006. Messing with Bacterial Quorum Sensing. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 70:859–875</ref> <ref name=":3">Sáenz, M. S., & Nevárez, M. G. (2010). La bioluminiscencia de organismos marinos y su potencial biotecnológico. Revista Científica de la Universidad Autónoma de Coahuila , 2.</ref>
 
===== Medusas =====
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Un claro ejemplo de bioluminiscencia en organismos marinos son las medusas, las cuales utilizan fotoproteínas (proteínas del dominio de unión al calcio EF relacionadas con la calmodulina, la troponina C, la miosina, la espectrina y la proteína de unión sarcoplásmica)  como la aequorina, de la medusa hydromedusas ''Aequorea victoria'', y la mnemiopsina, del ctenóforo ''Mnemiopsis leidyi''.  Casi todos los ctenophores son capaces de tener bioluminiscencia, produciendo destellos de luz en las células productoras de luz (fotocitos) tras la estimulación en condiciones de oscuridad. <ref name=":2" />
[[Archivo:GFP_1EMA.jpg|miniaturadeimagen|Proteína verde fluorescente (GFP)]]
''[https://www.youtube.com/watch?v=9_YEYWqBo68 Aequorea victoria]'' tiene un anillo marginal de bioluminiscencia verde, que aparece en ciertas condiciones; esta peculiaridad, descrita por primera vez en 1955, protagonizó el Premio Nobel de Química en 2008. En el origen, un solo “agente”: la proteína verde fluorescente, (GFP por sus siglas en ingles). Osamu Shimomura descubrió la acuorina, proteína de medusa que brilla en presencia de calcio. La acuorina emite luz azul, mientras que la medusa brilla en verde, debido a que la GFP absorbe la emisión de la acuorina, ocurre una reacción y, como resultado final, el brillo es verde.
 
GFP no necesita enzimas específicas para adoptar su plegamiento “brillante”; es un proceso espontáneo. La reacción química del fluoróforo para el brillo sólo requería oxígeno, disponible en la mayoría de las células vivas. Al conocer cómo se formaba el fluoróforo de la GFP, se procedió a su manipulación. Intercambiando aminoácidos diferentes en distintas partes de la cadena obtuvo nuevas versiones de GFP más brillantes, que absorbían luz a diferentes longitudes de onda, y emitían en colores diversos: cian, azul y amarillo. Tsien y col. trasladaron estos conocimientos sobre GFP a una proteína fluorescente de color rojo en coral, otro marcador biológico potencial.<ref>Furtado, S. (2013). Painting life green: GFP. ''Science in School'' .</ref>
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===== Calamares =====
EstáEl ''[https://www.youtube.com/watch?feature=player_embedded&v=l3PvvT_Ktx8 Vampyroteuthis Infernalis],'' comúnmente nombrado 'calamar vampiro' está emparentado con pulpos y calamares pero en realidad se trata de una reliquia filogenética, el único representante vivo del orden Vampyromorphida.<ref name=":6">''El calamar vampiro del infierno''. (11 de noviembre de 2009). Recuperado el 11 de diciembre de 2016, de OtherSide: <nowiki>http://unamiradaagaia.blogspot.mx/2009/11/el-calamar-vampiro-del-infierno.html</nowiki></ref> Este tiene características diferentes, por ejemplo, el color negro que lo distingue. Sus largos tentáculos forman una capa negra que similar a la de los vampiros. Tienen formas parecidas a retoños que son difíciles de ver a
 
El ''[https://www.youtube.com/watch?feature=player_embedded&v=l3PvvT_Ktx8 Vampyroteuthis Infernalis],'' comúnmente nombrado 'calamar vampiro' tiene características diferentes, por ejemplo, el color negro que lo distingue. Sus largos tentáculos forman una capa negra que similar a la de los vampiros. Tienen formas parecidas a retoños que son difíciles de ver a
[[Archivo:Squid_Counterillumination.png|miniaturadeimagen|Algunos calamares hacen uso de bioluminiscencia para atraer a sus presas. ]]
menos que se les mire de cerca.<ref>Calamares. Enciclopedia Ilustrada. (s.f.). ''Calamar Vampiro''. Recuperado el 11 de diciembre de 2016, de Calamarpedia: <nowiki>http://www.calamarpedia.com/calamar-vampiro/</nowiki></ref> Utiliza grandes ojos de 2,5 centímetros para detectar el más mínimo destello de movimiento, y despliega bioluminiscencia azul oscuro para encubrir su gelatinoso cuerpo por debajo de los depredadores cuando se desplaza a mayores profundidades.<ref>Vista al Mar . (26 de septiembre de 2012). ''Revelan nuevos secretos del calamar vampiro del infierno''. Obtenido de Vista al mar: <nowiki>https://www.vistaalmar.es/especies-marinas/peces-extranos/2705-revelan-nuevos-secretos-calamar-vampiro-infierno.html</nowiki></ref> Otro aspecto interesante es que al igual que muchos cefalópodos de aguas profundas, el calamar vampiro carece de depósitos de tinta, en caso de amenaza desde la punta de sus brazos expulsa una pegajosa nube de moco bioluminiscente. Esta cortina luminosa, que puede permanecer casi 10 minutos, sirve para confundir a los posibles depredadores y le permite escurrirse entre las sombras, sin necesidad de nadar muy lejos. Este recurso sólo se usará si el animal se ve acorralado, ya que regenerar el moco bioluminiscente es algo muy costoso desde el punto de vista metabólico.El propio animal está cubierto enteramente de órganos productores de luz llamados fotóforos sobre los que tiene un gran control, y es capaz de producir flashes de luz que desorienten a los predadores desde fracciones de segundo a varios minutos de duración. La intensidad y tamaño de los fotóforos también puede ser modulada. Esto es de gran importancia ya que en la zona menos profunda de las profundidades donde vive el calamar vampiro, la vista desde abajo es como el cielo durante el crepúsculo: los extremadamente sensibles ojos de los habitantes de las profundidades son capaces de distinguir las siluetas de otros animales nadando por encima. Para contrarrestar eso, el calamar vampiro genera su propia luz azulada (bioluminiscencia) en una estrategia denominada "contrailuminación": la luz difumina la silueta del animal, enmascarando de forma efectiva a los ojos vigilantes de debajo.<ref name=":6" />