Diferencia entre revisiones de «Bioluminiscencia»

En comparación con los procesos quimioluminiscentes, los procesos bioluminiscentes se caracterizan por un alto rendimiento cuántico de los procesos quimioluminiscentes, mientras que el rendimiento cántico de los procesos bioluminiscentes, la enzima es quien desarrolla un papel importante. En este proceso se llevan a cabo reacciones luciferina-luciferasa, en las que una sustancia proteica luminiscente (luciferina) es oxidada por la acción catalizadora de una enzima (luciferasa). La reacción sucede de la siguiente manera: el oxígeno oxida el sustrato (una proteína llamada luciferina); la luciferasa acelera la reacción, y el ATP proporciona la energía para la reacción, produciéndose agua y luz.<ref name=":1" /> La reacción es muy rápida y perdura mientras el organismo esté siendo iluminado. Dependiendo del organismo, la composición química de la luciferina y luciferasa va a cambiar, lo cual provoca coloraciones diferentes de luminiscencia. [[File:Luc-Luc schema.png|thumb|La luciferina (L) se modifica mediante utilización de oxígeno por las luciferasas, ahí se forma un intermediario I y por último en un sustrato activo eléctricamente P*. Después de un corto tiempo de vida se emiten fotones y el sustrato base P se alcanza.|864x864px]]

 

 

 

== Organismos bioluminiscentes ==

En la reacción bioluminiscente catalizada por la enzima luciferasa de las luciérnagas además de las moléculas de luciferina y oxígeno participa la molécula de adenosin trifosfato (ATP). La enzima luciferasa de las diferentes especies de luciérnagas varía un poco en la estructura primaria, en la dependencia al pH del proceso catalítico y en algunos parámetros cinéticos. Sin embargo, el esquema de la reacción y la estructura de la luciferina son semejantes para diversas luciferasas.

 

 

Figura 3. Reacción catalizada por las enzimas de las luciérnagas.

[[Archivo:Aequorea4.jpg|miniaturadeimagen|Medusa ''Aequorea victoria'', organismo bioluminiscente ]]

Un claro ejemplo de bioluminiscencia en organismos marinos son las medusas, las cuales utilizan fotoproteínas (proteínas del dominio de unión al calcio EF relacionadas con la calmodulina, la troponina C, la miosina, la espectrina y la proteína de unión sarcoplásmica)  como la aequorina, de la medusa hydromedusas ''Aequorea victoria'', y la mnemiopsina, del ctenóforo ''Mnemiopsis leidyi''.  Casi todos los ctenophores son capaces de tener bioluminiscencia, produciendo destellos de luz en las células productoras de luz (fotocitos) tras la estimulación en condiciones de oscuridad. <ref name=":2" />

 

 

===== Calamares =====

La regulación genética del proceso de bioluminiscencia en bacterias, está controlado en el operón luxCDABE (Figura 1), en donde se encuentra cinco genes estructurales requeridos para la emisión de luz: los genes luxC, luxD y luxE que codifican para el complejo reductasa de los ácidos grasos necesarios para reciclar el sustrato aldehído, y luxA y luxB que codifican para las subunidades α y β de la luciferasa. <ref name=":3" /><ref>Frackman S, Anhalt M y Nealson KH. 1990. Cloning, Organization, and Expression of the Bioluminescence Genes of ''Xenorhabdus luminescens. J. Bacteriol''. 172: 5767-5773.</ref><ref>Wood KV. 1998. The Chemistry of Bioluminescent Reporter Assays. Promega Notes. 65: 14-20. XI L, Cho KW y Tu SC. 1991. Cloning and Nucleotide Sequences of lux Genes and Characterization of Luciferase of''Xenorhabdus'' luminescens from a Human Wound. J. Bacteriol.173: 1399-1405.</ref>

 

 

 

La expresión del operón lux es regulado tanto a nivel transcripcional como traduccional. El gen luxR codifica para una proteína regulatoria mientras que luxI es responsable de la síntesis de un autoinductor. A mayor densidad celular, un aumento en la concentración de la proteína luxR, obligado por el autoinductor, conduce a la activación del operón luxICDABE, que conlleva a la producción de luz. Después, la concentración de la proteína luxR se vuelve limitante porque el complejo proteína-autoinductor de luxR inhibe la traducción del transcrito luxR. <ref name=":3" /><ref name=":5">Koncz C, Landgridge WHR, Olsson O, Schell J y Szalay A. 1990. ''Bacterial and firefly luciferase genes in transgenic plants: advantages and disadvantages of a reporter gene''. Develop. Genetics. 11:224-232.</ref><ref>Manefield M, De Nys R, Kumar N, Read R, Givsko M, Steinberg P y Kjelleberg S. 1999. Evidence that halogenated furanones from Delisea pulchra inhibit acylated homoserine lactone (AHL)-mediated gene expression by displacing the AHL signal from its receptor protein. Microbiol. 145:283-29.</ref>

 

 

Los operones lux también son regulados por represión catabólica, porque sus promotores contienen sitios de unión a cAMP (adenosin monofosfato cíclico).<ref name=":5" /> Las enzimas inducibles presentan funcionalidad solo bajo ciertas condiciones; para muchos autores, la inducción de estas enzimas está mediada por nutrientes específicos, para los que no se producen constantemente las enzimas. Por otra parte, se ha mostrado que la inducción en la síntesis de algunas enzimas, es frecuentemente reprimida por la glucosa, incluso en presencia del inductor, y esta represión puede ser superada por cAMP exógeno; la represión de la glucosa y la inversión por cAMP es a lo que se le llama represión catabólica.<ref name=":3" /> <ref>Nealson KH y Hastings JW. 1979. Bacterial Bioluminescence: Its Control and Ecological Significance. Microbiol. Rev. 43:496-518.</ref>